Американские астронавты вышли в открытый космос

Майкл Форман и Роберт Бенкен, астронавты шаттла "Индевор", пристыкованного к Международной космической станции, начали очередной выход в открытый космос, сообщает "Интерфакс".

"Во время работ в открытом космосе астронавтам предстоит поменять подшипник в механизме вращения солнечной батареи американского сегмента станции и разместить на внешней поверхности европейского модуля "Коламбус" научные материалы", - пояснили в российском Центре управления полетами.

Как планируется, выход продлится шесть с половиной часов.

Во время предыдущих четырех выходов в космос астронавты "Индевора" присоединили к станции первый модуль японской лаборатории "Кибо", установили канадский робот-манипулятор "Декстр", а также отработали технологию по ремонту теплозащитного покрытия шаттлов.

Отстыковка "Индевора" от МКС намечена на 25 марта. Приземление корабля в США запланировано на 27 число.

На МКС бумеранг вернулся к хозяину

Эксперимент, проведенный японским астронавтом Такао Дои на МКС, показал, что в невесомости бумеранг также возвращается к бросившему его человеку, сообщает газета "Йомиури Симбун" со ссылкой на Японское аэрокосмическое агентство (JAXA).

Такао Дои провел эксперимент 18 марта, в свободное от вахты время, по просьбе чемпиона мира по бросанию бумеранга за 2006 год Ясухиро Тогаи. Дои находился в американском модуле "Дестини" и использовал обычную технику бросания бумеранга.

Оказалось, что в условиях невесомости бумеранг летит практически так же, как и на Земле. Если кинуть его нужным образом и с достаточной силой, он вернется к бросавшему.

Результаты эксперимента разошлись с ожиданиями Тогаи, который полагал, что бумеранг полетит по спирали, поднявшись над головой бросавшего. Тогаи выразил глубокую признательность Дои, который помог ответить на давно интересовавший чемпиона вопрос.

Ученые создали новые ферменты и заставили их эволюционировать

Команде ученых из США и Израиля удалось создать ферменты, ускоряющие реакцию, для которой в природе не существует естественного катализатора. Чтобы добиться максимальной эффективности нового фермента, исследователи имитировали in vitro процесс его "эволюции". Работа опубликована в одном из самых авторитетных научных журналов - Nature.

Ферменты - это белки, катализирующие те или иные реакции в природе. Как все белки, ферменты состоят из аминокислот, которые складываются в определенную трехмерную структуру, обеспечивающую оптимальное протекание реакции. Собственно реакция протекает в активном центре фермента. В своей работе ученые задались целью создать фермент, который катализировал бы реакцию отщепления протона, связанного с углеродом. В природе соответствующего фермента не существует.

На первой стадии эксперимента исследователи определили структуру активного центра будущего фермента. Затем они определили, какой должна быть полная последовательность аминокислот, чтобы они смогли "свернуться" и образовать активный центр заданной структуры. С помощью новой методики профессор Дэвид Бейкер из Университета Вашигтона в Сиэтле проанализировал десятки тысяч возможных вариантов и выделил около 60 "кандидатов". Ученые синтезировали их и проверили на наличие биологической активности. Этот тест прошли восемь "претендентов", их которых исследователи отобрали три наиболее перспективных варианта.

Специалисты из отдела структурной биологии Института Вайсмана определили трехмерную структуру одного из трех ферментов. Она оказалась практически идентична структуре, предсказанной с помощью компьютерного анализа.

Однако эффективность этих ферментов была существенно ниже, чем у их естественных "родственников", которых природа отбирала миллионы лет. Исследователи из Израиля смоделировали эволюцию фермента in vitro. Они случайным образом вносили в последовательности ферментов изменения, после чего анализировали активность полученных мутантов. После семи циклов внесения мутаций активность фермента увеличилась в 200 раз по сравнению с исходным вариантом, разработанным на основе компьютерной модели. Скорость реакции в присутствии нового фермента возрастала на шесть порядков.

Внесенные мутации незначительно изменяли структуру активного центра ферментов, что оптимизировало протекание непосредственно реакции отщепления, либо изменяли гибкость всей цепи, что способствовало ускорению освобождения продукта реакции.

Разработанный учеными алгоритм позволяет создавать ферменты, катализирующие необходимые реакции, и увеличивать их активность до уровня природных аналогов. Кроме того, полученные результаты помогут лучше понять принципы работы ферментов.